Šaperoninams būdinga dviejų žiedų struktūra ir jie randami prokariotuose, eukariotų citozolyje ir mitochondrijose Kitų tipų chaperonai dalyvauja transportuojant per membranas, pavyzdžiui, eukariotų mitochondrijų ir endoplazminio tinklo (ER) membranos.
Kur jungiasi molekuliniai chaperonai?
Molekuliniai chaperonai sąveikauja su išsiskleidusiais arba iš dalies sulankstytais b altymų subvienetais, pvz. atsirandančios grandinės, atsirandančios iš ribosomų, arba išplėstos grandinės, perkeliamos per tarpląstelines membranas.
Kas yra molekulinių chaperonų pavyzdys?
Čaperono b altymų pavyzdys yra „šilumos šoko b altymai“(Hsps)…. Du Hsps pavyzdžiai yra Hsp70 ir Hsp60 Hsp70. Hsp70 chaperono b altymai yra lankstymo katalizatoriai, kurie padeda atlikti įvairius lankstymo procesus, tokius kaip agreguotų b altymų perlankstymas arba netinkamas lankstymas, naujų b altymų lankstymas ir surinkimas.
Ar visos ląstelės turi chaperono b altymų?
Panašiai ne kiekvienas molekulinis chaperonas yra streso b altymas. Kaip galima spręsti iš jų funkcijų įvairovės, molekuliniai šaperonai yra netvarkingi; jie sąveikauja su įvairiomis molekulėmis. Jie taip pat yra visur; jie yra visose ląstelėse, audiniuose ir organuose, išskyrus labai kelias žinomas išimtis.
Kas yra chaperono molekulės ir kodėl jos svarbios ląstelėms?
Molekuliniai chaperonai yra gamtos sprendimas šiems iššūkiams. Jie padeda kitiems b altymams įgyti ir išlaikyti savo struktūras, palaiko ląstelių procesus ir netgi susieja b altymų aktyvumą su ląstelės streso būsena.
€
